Cis ser gly lys arg. Sibiro valstybinis medicinos universitetas. Skydliaukės hormonai

Peptidai- natūralūs arba sintetiniai junginiai, kurių molekulės sudarytos iš α-aminorūgščių liekanų, sujungtų peptidiniais (amidiniais) ryšiais. Peptiduose taip pat gali būti ne aminorūgščių komponento. Pagal aminorūgščių liekanų, esančių peptidų molekulėse, skaičių išskiriami dipeptidai, tripeptidai, tetrapeptidai ir kt. Peptidai, kuriuose yra iki dešimties aminorūgščių liekanų, vadinami oligopeptidai kuriuose yra daugiau nei dešimt aminorūgščių liekanų – polipeptidai. Vadinami natūralūs polipeptidai, kurių molekulinė masė didesnė nei 6000 baltymai.

Peptidų aminorūgščių liekana, turinti laisvą α-amino grupę, vadinama N-galu, o liekana, turinti laisvą α-karboksilo grupę, vadinama C-galu. Peptido pavadinimas susidaro iš aminorūgščių liekanų, įtrauktų į jo sudėtį, pavadinimų, išvardytų paeiliui, pradedant nuo N-galo. Šiuo atveju naudojami trivialūs aminorūgščių pavadinimai, kuriuose priesaga „in“ pakeičiama į „silt“. Išimtis yra C-galo liekana, kurios pavadinimas sutampa su atitinkamos aminorūgšties pavadinimu. Visos aminorūgščių liekanos, įtrauktos į peptidus, yra sunumeruotos, pradedant nuo N-galo. Norint įrašyti pirminę peptido struktūrą (aminorūgščių seką), plačiai naudojami trijų ir vienos raidės aminorūgščių liekanų žymėjimai (pavyzdžiui, Ala-Ser-Asp-Phe-GIy yra alanil-seril-asparagil-fenilalanil- glicinas).

Atskiri peptidų atstovai

Glutationas- tripeptidas -glutamilcisteinilglicinas, randamas visose gyvūnų ir augalų ląstelėse bei bakterijose.

Glutationas dalyvauja daugelyje redokso procesų. Jis veikia kaip antioksidantas. Taip yra dėl to, kad jo sudėtyje yra cisteino, ir tai lemia galimybę glutationui egzistuoti redukuotomis ir oksiduotomis formomis.

KarnozIrn(iš lot. carnosus – mėsa, caro – mėsa), C 9 H 14 O 3 N 4, yra dipeptidas (β-alanilhistidinas), susidedantis iš aminorūgščių β-alanino ir L-histidino. 1900 m. atrado V. S. Gulevich mėsos ekstrakte. Molekulinė masė 226, kristalizuojasi bespalvių adatų pavidalu, gerai tirpsta vandenyje, netirpsta alkoholyje. Randama daugumos stuburinių gyvūnų skeleto raumenyse. Tarp žuvų yra rūšių, kuriose karnozino ir jį sudarančių aminorūgščių nėra (arba tik L- tik histidinas arba β-alaninas). Bestuburių raumenyse karnozino nėra. Karnozino kiekis stuburinių gyvūnų raumenyse paprastai svyruoja nuo 200 iki 400 mg% jų šlapio svorio ir priklauso nuo jų struktūros ir funkcijos; žmonių – apie 100-150 mg%.

Karnozinas (β-alanil-L-histidinas) Anserinas (β-alanil-1-metil-L-histidinas)

Karnozino įtaka skeleto raumenyse vykstantiems biocheminiams procesams yra įvairi, tačiau biologinis karnozino vaidmuo nėra galutinai nustatytas. Karnozino pridėjimas prie tirpalo, kuriame yra izoliuoto neuromuskulinio vaisto raumenys, vėl atsinaujina pavargę raumenys.

Dipeptidas anserinas(N-metilkarnozinas arba β-alanil-1-metil-L-histidinas), panašus į karnoziną, žmogaus raumenyse nėra, tačiau yra tų rūšių, kurių raumenys gali greitai susitraukti (triušio galūnės), skeleto raumenyse. raumenys, krūtinės raumenų paukščiai). Fiziologinės β-alanil-imidazolo dipeptidų funkcijos nėra visiškai aiškios. Galbūt jie atlieka buferines funkcijas ir palaiko pH skeleto raumenyse, susitraukiant anaerobinėmis sąlygomis. Tačiau aišku, kad karnozinas Ir anserinas stimuliuoja miozino ATPazės aktyvumą in vitro, padidina raumenų susitraukimo amplitudę, kurią anksčiau sumažino nuovargis. Akademikas S.E. Severinas parodė, kad imidazolo turintys dipeptidai tiesiogiai neveikia susitraukimo aparato, tačiau padidina raumenų ląstelės jonų siurblių efektyvumą. Abu dipeptidai sudaro chelatinius kompleksus su variu ir skatina šio metalo įsisavinimą.

Antibiotikas gramicidinas S Išskirtas iš Bacillus brevis ir yra ciklinis dekapeptidas:

Gramicidinas S

Struktūroje gramicidinasS yra 2 ornitino liekanos, aminorūgšties arginino dariniai ir 2 fenilalanino D-izomerų liekanos.

OksitozasIrn- hormonas, kurį gamina pagumburio priekinių branduolių neurosekrecinės ląstelės, o vėliau išilgai nervinių skaidulų pernešamas į užpakalinę hipofizės skiltį, kur kaupiasi ir iš kur patenka į kraują. Oksitocinas sukelia lygiųjų gimdos raumenų susitraukimą ir, kiek mažesniu mastu, šlapimo pūslės ir žarnyno raumenis, skatina pieno liaukų sekreciją. Pagal savo cheminę prigimtį oksitocinas yra oktapeptidas, kurio molekulėje 4 aminorūgščių liekanos yra sujungtos į žiedą cistinu, taip pat sujungtas su tripeptidu: Pro-Leu-Gly.

oksitocinas

Pasvarstykime neuropeptidai (opiatų peptidai). Pirmieji du neuropeptidai, vadinami enkefalinais, buvo išskirti iš gyvūnų smegenų:

Tyr - Gli - Gli - Fen - Met- Met-enkefalinas

Tyr – Gli – Gli – Fen – Lei-Leu-enkefalinas

Šie peptidai turi analgetinį poveikį ir yra naudojami kaip vaistai.

13.. Dėl kokių ryšių gali susidaryti kopolimeras iš dviejų žemiau pateiktų peptidų?

A) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;

b) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.

14. Kaip, naudojant biureto metodą baltymų ir amonio sulfato nustatymui, nustatyti albuminų ir globulinų santykį kraujo serume?

15. Albumino kiekio ir globulino kiekio paciento kraujo serume santykis yra 1,5. Apskaičiuokite globulino kiekį, jei albumino koncentracija yra 5,0 g%.

16. Įvardykite dvi pagrindines baltymo molekulės konfigūracijas ir nurodykite jų skirtumus.

17. Kokiame erdvinės organizacijos lygmenyje išskiriami rutuliniai ir fibriliniai baltymai?

18. Įvardykite svarbiausias pagrindinių baltymų grupes.

19. Kodėl protaminai ir histonai skiriasi savo pagrindiniu pobūdžiu?

20. Kodėl protaminai ir histonai koaguliuoja esant dideliam karščiui tik labai šarminėje aplinkoje?

3 PAMOKA „Sudėtingų baltymų chemija. Fosfo ir nukleoproteinų komponentų nustatymas

Pamokos tikslas : susipažinti su sudėtingų baltymų, ypač nukleoproteinų, kurie atlieka pagrindinį vaidmenį saugant ir perduodant genetinę informaciją (DNR ir RNR), taip pat su svarbiausiais chromoproteinais (hemoglobinu), klasifikacija ir struktūra.

Mokinys turi žinoti:

1. Kompleksinių baltymų klasės, jų skirstymo į klases principas, nomenklatūros principas

2. Kompleksinių baltymų protezuotų grupių cheminė prigimtis.

3. Nukleoproteinų ir chromoproteinų (ypač hemoglobino) protezinės grupės komponentai.

4. Erdvinis nukleorūgščių organizavimas.

5. RNR ir DNR sudėties ir struktūros skirtumai

6.DNR ir RNR funkcijos, RNR rūšys, jų lokalizacija.

7. Hemoglobino protezavimo grupė, jos komponentai, geležies vaidmuo hemo sudėtyje.

8. Veiksniai, kurių poveikis gali sukelti DNR struktūros pokyčius su informacinėmis pasekmėmis.

Mokinys turi sugebėti:

1. Sukurkite (schemiškai) komplementarią grandinę tam tikro vienos iš DNR grandinių fragmento atkarpai.

2. Remdamiesi kokybinės nukleorūgščių hidrolizato analizės rezultatais, nustatykite, ar buvo hidrolizuota DNR ar RNR

3. Atskirkite hemoglobino tipus ir naudokite jiems pritaikytus pavadinimus (oksihemoglobinas, sumažintas hemoglobinas, karboksihemoglobinas ir kt.).

4. Raskite klaidas vertinimui pateiktuose tariamai vienas kitą papildančių DNR grandžių segmentuose

Studentas turi turėti idėją: apie vyraujančią kompleksinių baltymų lokalizaciją žmogaus organizme, jų biologinę reikšmę, apie mutageninio poveikio keliamas grėsmes rūšių egzistavimui.

Darbas klasėje

Laboratoriniai darbai (fosfo-

Ir nukleoproteinai)

1. Kazeino išskyrimas iš pieno. Kazeinas (vienas iš fosfoproteinų) piene yra tirpios kalcio druskos pavidalu, kuri rūgštinant suyra, o kazeinas nusėda. Rūgšties perteklius trukdo nusodinti, nes esant žemesnei nei 4,7 pH vertei (kazeino izoelektrinis taškas), baltymų molekulės įkraunamos ir kazeinas grįžta į tirpalą.

Progresas.Į 2 ml pieno įpilkite vienodo tūrio distiliuoto vandens ir 2 lašus 10% acto rūgšties. Dribsnių pavidalu iškritusį kazeiną surinkite ant filtro ir nuplaukite vandeniu.

Nukleoproteinų hidrolizė

Progresas.Į apvaliadugnę kolbą suberkite 1 g mielių, įpilkite 20 ml 10 % sieros rūgšties tirpalo ir tiek pat distiliuoto vandens. Kolba uždaroma su grįžtamu šaldytuvo kamščiu ir virinama esant slėgiui 1,5 valandos ant silpnos ugnies. Atvėsinkite skystį, įpilkite distiliuoto vandens iki pradinio tūrio ir filtruokite. Filtratą naudokite šioms kokybinėms reakcijoms:

a) biureto reakcija(polipeptidų aptikimui). Į 5 lašus gauto hidrolizato įlašinkite 10 lašų 10 % natrio hidroksido tirpalo ir 1 lašą 1 % vario sulfato tirpalo. Skystis pasidaro rausvas;

b) sidabro testas(purino bazėms nustatyti). Į 5 lašus hidrolizato įlašinkite 5 lašus 2% amoniako sidabro nitrato tirpalo. Po 3-5 minučių nusėda nedidelės rudos purino bazių sidabro junginių nuosėdos;

c) kokybinė Molischo reakcija(pentozės grupei nustatyti). Į 10 lašų hidrolizato įlašinkite 2–3 lašus 1% timolio tirpalo etanolyje, išmaišykite ir išilgai sienelės nuleiskite vienodą tūrį koncentruotos sieros rūgšties – ryškus raudonas žiedas;

d) molibdeno mėginys(fosforo rūgšties aptikimui). Į 5 lašus hidrolizato įlašinkite 5 lašus molibdeno reagento ir virkite keletą minučių. Atsiranda citrinos geltonumo spalva, o aušinant atsiranda geltonos kristalinės kompleksinio amonio fosfomolibdato junginio nuosėdos.

Pateikite argumentuotus atsakymus į toliau siūlomas užduotis:

1. Kokie struktūriniai komponentai sudaro DNR? Kokia tvarka jie sujungti vienas su kitu?

2. Sukurkite papildomą grandinę prie svetainės. žemiau parodytą DNR fragmentą (- A - G - G - C - T- G-T) kad gauta grandinė būtų RNR fragmentas:

3. Sukurkite vienos iš toliau pateiktų DNR grandinių sekcijai papildomą grandinę:

-A - G - G - C - T -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4. Raskite klaidas toliau pateiktame DNR fragmente:

-T - U - A - U - C - T - T - G-

: -: - : - : : : : :

A - A - T - A - G - A - A - U -

5. Oligonukleotidas buvo hidrolizuotas dviem būdais. Pirmuoju atveju mononukleotidai buvo nustatyti hidrolizate A, G, C ir T(pastarojo hidrolizate randama 2 kartus daugiau nei kitų), taip pat dinukleotidų G-A, A-T Ir T-T. Antruoju atveju kartu su laisvais nukleotidais buvo rastas ir dinukleotidas G-C.

Nustatyti nukleotidų seką pradiniame produkte?

6. Tiriamasis tirpalas duoda teigiamą biureto reakciją, o virinant ir pridedant koncentruotų mineralinių rūgščių, taip pat sulfosalicilo rūgšties, susidaro nuosėdos.

Sudarykite tyrimo planą, kurio tikslas – išsiaiškinti, ar tirpale yra paprastas ar sudėtingas baltymas. Jei aptinkamas sudėtingas baltymas, kaip nustatyti (arba atmesti), kad tai hemoglobinas.

7. Paaiškinkite kompleksinių baltymų skirstymo į klases pagrindus.

8. Trumpai apibūdinkite visas kompleksinių baltymų klases.

9. Prisiminkite protezuojamų nukleorūgščių grupių struktūrines formules.

10. Apibūdinkite azoto bazes, iš kurių susidaro nukleino rūgštys, ir išvardinkite DNR ir RNR skirtumus (pagal lokalizaciją, struktūrą, funkcijas).

11. Įvardykite minimalų informacijos elementą DNR ir RNR struktūroje.

12. Suprasti, kaip realizuojamas DNR ir RNR, kaip informacijos šaltinių, vaidmuo.

13. Įvardykite du chromoproteinų pogrupius ir jų skirtumus.

14. Įtvirtinti supratimą apie hemoglobino sandarą (ištirti baltyminės dalies komponentus ir hemo komponentus bei jų vaidmenį pagrindinėje hemoglobino funkcijoje).

4 PAMOKA (paskutinė)

Ruošdamiesi paskutinei pamokai patikrinkite, ar įvaldėte skyrių "Baltymų struktūra ir funkcijos" naudodamiesi šiais klausimais (ruošdamiesi naudokite paskaitų medžiagą ir vadovėlius):

1. Suformuluokite sąvoką „Gyvenimas“, įtraukdami į apibrėžimą visus elementus, kurie yra biochemijos objektas.

2. Apibrėžkite biochemijos temą ir išvardykite problemas, kurias nagrinėja šis mokslas.

3. Įvardykite svarbiausius viršmolekulinius gyvų daiktų darinius ir juos sudarančių molekulių grupes

4. Apibrėžkite klasę „baltymai“

5. Apibrėžkite klasę „Amino rūgštys“.

6. Parašykite visų tripeptidų, kuriuos galima sukurti iš histidino, alanino ir valino, struktūrines formules.

7. Kurie iš šių peptidų yra rūgštiniai, baziniai arba neutralūs ir nurodo kiekvieno grynąjį elektrinį krūvį. pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; jo-glu.

8. Išvardykite jums žinomus baltymų klasifikavimo metodus

9. Pavadinkite baltymų grupes, kurios skiriasi savo sudėtimi.

10. Pavadinkite baltymų grupes, kurios skiriasi trimate struktūra.

11. Pavadinkite sudėtingų baltymų grupes.

12. Tęskite frazę „Gimtosios konformacijos praradimas veikiant cheminiams, fiziniams ir kitiems veiksniams nepažeidžiant aminorūgščių sekos yra.......

13. Išvardykite cheminių jungčių, kurios nutrūksta denatūravimo metu, tipus.

14. Logine tvarka išvardykite veiksmus, kurių reikia norint išskirti baltymus iš audinių.

15. Nubraižykite azoto bazių, sudarančių mononukleotidus, struktūrines formules.

16. Nubraižykite AMP, HMP, CMP, TMP ir UMP struktūrines formules.

17. Apibūdinkite polinukleotido mononukleotidų sujungimo būdą.

18. Įvardykite DNR ir RNR sudėties, struktūros, lokalizacijos ir funkcijos skirtumus.

19. Kokio tipo baltymas yra hemoglobinas?

20. Įvardykite globino struktūrines ypatybes.

21. Nubraižykite hemo struktūrinę formulę, įvardykite hemo ir globino ryšius.

22. Kas lemia baltymų funkcijų įvairovę?

23. Išvardykite baltymų biologines funkcijas.

Tema: „Fermentų prigimtis ir savybės“ (5-9 pamokos)

Tikslas: tirti biologinių katalizatorių – fermentų cheminę prigimtį, funkcijas ir savybes.

Temos prasmė. Metabolizmas, būtinas ir svarbiausias gyvų organizmų požymis, susideda iš daugybės skirtingų cheminių reakcijų, kurių metu į organizmą iš išorės patenka junginiai ir endogeninės kilmės junginiai. Studijuojant šią disciplinos dalį, sužinoma, kad visos cheminės reakcijos gyvuose organizmuose vyksta dalyvaujant katalizatoriams, kad gyvų būtybių katalizatoriai (fermentai arba fermentai) yra baltyminės medžiagos, kad fermentų savybės ir jų elgesys priklauso nuo aplinkos ypatybių.

Studijuojant šį skyrių taip pat įgyjama informacija apie tai, kaip visame organizme reguliuojamas fermentų aktyvumas, susidaro bendros idėjos apie daugelio patologinių procesų ryšį su fermentų aktyvumo ar kiekio pokyčiais, informacija apie veikimo principus. kiekybinių fermentų charakteristikų ir jų naudojimo diagnostikos ir gydymo tikslais.

Voverės- didelės molekulinės masės natūralūs polimerai, sudaryti iš aminorūgščių likučių , sujungtas peptidine jungtimi; yra pagrindinė gyvų organizmų sudedamoji dalis ir gyvybės procesų molekulinis pagrindas.

Gamtoje žinoma daugiau nei 300 skirtingų aminorūgščių, tačiau tik 20 iš jų yra žmonių, gyvūnų ir kitų aukštesniųjų organizmų baltymų dalis. Kiekviena aminorūgštis turi karboksilo grupė, amino grupė α padėtyje (prie 2-ojo anglies atomo) ir radikalus (šoninė grandinė), kuri skiriasi tarp skirtingų aminorūgščių. Esant fiziologiniam pH (~7,4), aminorūgščių karboksilo grupė dažniausiai disocijuoja ir amino grupė protonuojasi.

Visose aminorūgštyse (išskyrus gliciną) yra asimetrinis anglies atomas (t. y. toks atomas, kurio visi keturi valentiniai ryšiai yra užimti skirtingais pakaitais, vadinamas chiraliniu centru), todėl gali egzistuoti kaip: L- ir D-stereoizomerai (standartas yra gliceraldehidas):

Žmogaus baltymų sintezei naudojamos tik L-aminorūgštys. Baltymuose, kurių gyvavimo laikas yra ilgas, L-izomerai gali lėtai įgyti D konfigūraciją, ir tai vyksta tam tikru kiekvienai aminorūgščiai būdingu greičiu. Taigi dantų dentino baltymuose yra L-aspartato, kuris žmogaus kūno temperatūroje virsta D forma 0,01% per metus. Kadangi be traumos suaugusiesiems dantų dentinas praktiškai nekeičiamas ir nesintetinamas, pagal D-aspartato kiekį galima nustatyti žmogaus amžių, kuris naudojamas klinikinėje ir teismo medicinos praktikoje.

Visos 20 žmogaus organizme esančių aminorūgščių skiriasi prie α-anglies atomo prisijungusių radikalų struktūra, dydžiu ir fizikinėmis bei cheminėmis savybėmis.

20 proteinogeninių aminorūgščių struktūrinės formulės dažniausiai pateikiamos taip vadinama forma proteinogeninių aminorūgščių lentelės:

Neseniai aminorūgštims žymėti buvo naudojami vienos raidės pavadinimai; joms atsiminti naudojama mnemoninė taisyklė (ketvirtas stulpelis).

2. aminorūgšties pavertimo keto rūgštimi, dalyvaujant fermentui oksidazei, procesas vadinamas

1) transaminacija

3) oksidacinis deamininimas

4) hidroksilinimas

5) neoksidacinis deamininimas

3. Aminorūgščių serijoje alaninas yra

1)
2)
3)
4)
5)

4. Tripeptidas glicis-cis-fenas atitinka formulę

5. Aromatinė aminorūgštis yra

1) treoninas

3) triptofanas

5) tirozinas

6. Peptidinė jungtis yra

7. Natūralios aminorūgštys puikiai tirpsta vandenyje, nes turėti

1) benzeno žiedas

2) heterocikliniai žiedai

3) amino grupė ir karboksilo grupė

4) tio grupė

5) hidroksilo grupė

8. Tripeptidas ala-tre-val atitinka formulę

9. Antroje radikalo amino grupėje yra rūgštis

1) aspartas

3) triptofanas

5) metioninas

10. Heterociklinė aminorūgštis yra

1) treoninas

2) fenilalaninas

3) glutaminas

4) histidinas

5) cisteinas

11. Specifinė α-amino rūgščių reakcija yra

1) druskų susidarymas

2) amoniako pašalinimas

3) sąveika su DNFB

4) laktamo susidarymas

5) diketopiperazino susidarymas

12. Tripeptidas fEN-lys-glu atitinka formulę

13. Dvibazinė aminorūgštis yra

3) metioninas

4) triptofanas

5) glutaminas

14. Rūgščių amino grupės ir karbonilo grupės organizme vykstanti tarpusavio virsmo reakcija veikiant fermentui trans-aminazei yra reakcija.

1) hidroksilinimas

2) redukcinis aminavimas

3) transaminacija

5) oksidacinis deamininimas

15. Aminorūgščiuose amino grupė yra apsaugota aminorūgšties reakcija su

1)	PCL 5
2)
3)	CH3Cl
4)	C2H5OH
5)	HCl

16. Tripeptidas ser-cis-fen atitinka formulę

17. Aminorūgščių tirpaluose terpės reakcija

3) neutralus

3) silpnai šarminis

4) silpnai rūgštus

5) priklauso nuo amino ir karboksilo grupių skaičiaus

18. Alifatinė aminorūgštis yra

1) histidinas

3) triptofanas

5) fenilalaninas

19. Tarp šių aminorūgščių histidinas yra

20. bendroji dipeptidų formulė

21. Amino rūgšties pavertimo nesočiąja rūgštimi procesas, vykstantis dalyvaujant fermentams, vadinamas

1) transaminacija

3) hidroksilinimas

4) oksidacinis deamininimas

5) neoksidacinis deamininimas

22. Aminorūgštis tirozinas atitinka formulę

23. Serijoje pateikiamos tik hidroksilo turinčios aminorūgštys

1) val-cis-lys

2) tyr-tre-ser

3) gis-met-lys

4) ala-val-fal

5) ser-liz-trys

24. Tripeptidas asp-met-lys atitinka formulę

25. Amino alkoholis susidaro dėl dekarboksilinimo

26. Diketopiperazinas atitinka formulę

27. Eilėje yra tik alifatinės aminorūgštys, kuriose nėra papildomų funkcinių grupių.

1) gis-ala-fal

2) slėnis-ilė

3) val-tre-asp

4) gly-glu-tyr

5) cis-met-tre

28. Tripeptidas his-leu-phen atitinka formulę

29. Kadaverinas arba 1,5-diaminpentanas (kadaverinis nuodas) susidaro dekarboksilinimo reakcijos metu

1) izoleucinas

2) leucinas

4) metioninas

5) histidinas

30. Kai valinas acilinamas acetilchloridu, susidaro

31. Amino rūgštys nereaguok Su

32. Tripeptidas met-lys-leu atitinka formulę

33. In vitro deamininimo reakcija – tai aminorūgšties sąveika su

1) etanolis

2) druskos rūgštis

3) azoto rūgštis

4) azoto rūgštis

34. Diketopiperazinas susidaro sąveikaujant

1) aminorūgštys su pcl 5

2) dvi aminorūgštys kaitinant

3) aminorūgštys su NaOH

4) aminorūgštys su HCl

5) aminorūgštys, kai kaitinamos su Ba(OH) 2

35. Aminorūgštis lizinas atitinka formulę

36. Aminorūgščių sudėtis neįtrauktos

4) anglis

5) deguonis

37. Tripeptidas asn-tre-ser atitinka formulę

38. Dekarboksilinimo metu susidaro putrescinas arba 1,4-diaminobutanas (kadaveriniai nuodai).

39. Amino alkoholis susidaro dėl dekarboksilinimo

1) histidinas

2) tirozinas

3) treoninas

5) leucinas

40. Visiškai hidrolizuojant peptidams rūgščioje aplinkoje susidaro mišinys

1) aminorūgštys

2) esteriai ir aminorūgštys

3) pirminių aminų druskos

4) aminai ir aminorūgštys

5) diketopiperazinai

41. Tripeptidas ala-gli-glu atitinka formulę

42. Aminorūgščių su apsaugota aminogrupe karboksilo grupė aktyvuojama sąveikaujant su

43. KOH molių skaičius, reikalingas visiškai neutralizuoti asparto rūgštį, yra

5) nevyksta reakcijos su KOH

44. Tripeptidas fen-TPE-glu atitinka formulę

45. Vandenilio fluoridas išsiskiria, kai aminorūgštis sąveikauja su

46. ​​Dvipolis valino jonas atitinka formulę

47. Transaminacijos reakcija vyksta organizme dalyvaujant fermentui

2) oksidazės

3) transaminazių

5) acetilkofermentas A

48. Tripeptidas met-glu-ala atitinka formulę

49. Heterociklinė aminorūgštis yra

3) tirozinas

4) fenilalaninas

5) izoleucinas

50. Leuciną acetilinant acetilchloridu jis susidaro

1) cis, glu

2) gli, met

3) glu, velenas

4) cis, met

5) trys, trys

52. Tripeptidas fen-gis-lei atitinka formulę

53. Putrescinas (1,4-diaminobutanas) arba lavoniniai nuodai, susidarę dekarboksilinant

2) treoninas

3) histidinas

4) izoleucinas

5) ornitinas

54. Aminorūgštis su aktyvuota karboksilo grupe yra

55. Diketopiperazino serinas pavaizduotas formule

56. Tripeptidas ala-fen-tir atitinka formulę

57. Nustatant amino grupių skaičių aminorūgštyse Van Slyke metodu, naudokite

58. Bipolinis lizino jonas pavaizduotas formule

59. Aminorūgščių amfoterinė prigimtis paaiškinama tuo, kad jos yra jų molekulėse

1) karboksilo grupė

2) amino grupės

3) karboksilo ir amino grupės

4) karboksilo ir tiolio grupės

5) benzeno žiedo amino grupė

60. Tripeptidas val-met-asp atitinka