سیس سر گلی لیس ارگ. دانشگاه پزشکی دولتی سیبری هورمون های تیروئید

پپتیدها- ترکیبات طبیعی یا مصنوعی که مولکول های آنها از بقایای اسید آمینه α ساخته شده اند که توسط پیوندهای پپتیدی (آمید) به هم متصل شده اند. پپتیدها همچنین ممکن است حاوی یک جزء غیر اسید آمینه باشند. بر اساس تعداد باقی مانده های اسید آمینه موجود در مولکول های پپتید، دی پپتیدها، تری پپتیدها، تتراپپتیدها و غیره متمایز می شوند. پپتیدهای حاوی حداکثر ده اسید آمینه باقی مانده نامیده می شوند الیگوپپتیدهاحاوی بیش از ده باقی مانده اسید آمینه – پلی پپتیدها. پلی پپتیدهای طبیعی با وزن مولکولی بیشتر از 6000 نامیده می شوند پروتئین ها

باقی مانده اسید آمینه پپتیدهایی که حامل یک گروه آلفاآمینه آزاد هستند N ترمینال و باقی مانده ای که حامل یک گروه آلفا کربوکسیل آزاد هستند C ترمینال نامیده می شوند. نام پپتید از نام بقایای اسید آمینه موجود در ترکیب آن تشکیل شده است که به ترتیب فهرست شده است و با N ترمینال شروع می شود. در این مورد از نام های بی اهمیت اسیدهای آمینه استفاده می شود که در آن پسوند "in" با "silt" جایگزین می شود. استثنا باقی مانده C ترمینال است که نام آن با نام اسید آمینه مربوطه مطابقت دارد. تمام باقی مانده های اسید آمینه موجود در پپتیدها با شروع از N-پایانه شماره گذاری می شوند. برای ثبت ساختار اولیه یک پپتید (توالی اسید آمینه)، نامگذاری های سه و یک حرفی برای باقی مانده های اسید آمینه به طور گسترده استفاده می شود (به عنوان مثال، Ala-Ser-Asp-Phe-GIy آلانیل-سریل-آسپاراژیل-فنیل آلانیل- است. گلیسین).

نمایندگان فردی پپتیدها

گلوتاتیون- تری پپتید -گلوتامیل سیستئینیل گلیسین که در تمام سلول ها و باکتری های حیوانی و گیاهی یافت می شود.

گلوتاتیون در تعدادی از فرآیندهای ردوکس نقش دارد. به عنوان یک آنتی اکسیدان عمل می کند. این به دلیل وجود سیستئین در ترکیب آن است و احتمال وجود گلوتاتیون را در اشکال احیا شده و اکسید شده تعیین می کند.

کارنوزوn(از لاتین carnosus - گوشت، caro - گوشت)، C 9 H 14 O 3 N 4، یک دی پپتید (β-آلانیل هیستیدین) است که از اسیدهای آمینه β-آلانین و L-هیستیدین تشکیل شده است. در سال 1900 توسط V.S. Gulevich در عصاره گوشت کشف شد. وزن مولکولی 226، به شکل سوزن های بی رنگ، بسیار محلول در آب، نامحلول در الکل متبلور می شود. در ماهیچه های اسکلتی اکثر مهره داران یافت می شود. در بین ماهی ها گونه هایی وجود دارد که کارنوزین و آمینو اسیدهای تشکیل دهنده آن وجود ندارد (یا فقط Lفقط هیستیدین یا بتا آلانین). در ماهیچه های بی مهرگان کارنوزین وجود ندارد. محتوای کارنوزین در ماهیچه های مهره داران معمولا بین 200 تا 400 متغیر است میلی گرمدرصد وزن تر آنها و به ساختار و عملکرد آنها بستگی دارد. در انسان - حدود 100-150 میلی گرم%.

کارنوزین (β-آلانیل-ال-هیستیدین) آنسرین (β-آلانیل-1-متیل-ال-هیستیدین)

تأثیر کارنوزین بر فرآیندهای بیوشیمیایی که در ماهیچه‌های اسکلتی اتفاق می‌افتد متفاوت است، اما نقش بیولوژیکی کارنوزین به طور قطعی مشخص نشده است. افزودن کارنوزین به محلولی که عضله یک داروی عصبی عضلانی جدا شده را شستشو می دهد، باعث از سرگیری انقباض عضله خسته می شود.

دی پپتید آنسرین(N-methylcarnosine یا β-alanyl-1-methyl-l-histidine)، از نظر ساختاری مشابه کارنوزین، در ماهیچه های انسان وجود ندارد، اما در ماهیچه های اسکلتی گونه هایی وجود دارد که ماهیچه های آنها قادر به انقباضات سریع هستند (اندام خرگوش). ماهیچه ها، پرندگان عضله سینه ای). عملکردهای فیزیولوژیکی دی پپتیدهای β-آلانیل- ایمیدازول کاملاً مشخص نیست. شاید آنها عملکردهای بافری را انجام دهند و pH را در انقباض عضلات اسکلتی در شرایط بی هوازی حفظ کنند. با این حال، واضح است که کارنوزینو آنسرینفعالیت ATPase میوزین را در شرایط آزمایشگاهی تحریک می کند، دامنه انقباض عضلانی را افزایش می دهد که قبلاً با خستگی کاهش می یابد. آکادمیک S.E. Severin نشان داد که دی پپتیدهای حاوی ایمیدازول مستقیماً بر دستگاه انقباضی تأثیر نمی گذارد، اما کارایی پمپ های یونی سلول عضلانی را افزایش می دهد. هر دو دی پپتید با مس کمپلکس های کلات تشکیل می دهند و باعث جذب این فلز می شوند.

آنتی بیوتیک گرامیسیدین اسجدا شده از باسیلوس برویس و یک دکاپپتید حلقوی است:

گرامیسیدین اس

در ساختار گرامیسیدیناس 2 باقیمانده اورنیتین، مشتقات اسید آمینه آرژنین، و 2 باقیمانده از D-ایزومرهای فنیل آلانین وجود دارد.

اکسیتوتزوn- هورمونی که توسط سلول‌های ترشحی عصبی هسته‌های قدامی هیپوتالاموس تولید می‌شود و سپس در امتداد رشته‌های عصبی به لوب خلفی غده هیپوفیز منتقل می‌شود، جایی که تجمع می‌یابد و از آنجا به خون آزاد می‌شود. اکسی توسین باعث انقباض ماهیچه های صاف رحم و تا حدی ماهیچه های مثانه و روده می شود و ترشح شیر توسط غدد پستانی را تحریک می کند. از نظر ماهیت شیمیایی، اکسی توسین یک اکتاپپتید است، در یک مولکول که 4 باقی مانده اسید آمینه توسط سیستین به یک حلقه متصل می شود، همچنین به یک تری پپتید متصل می شود: Pro-Leu-Gly.

اکسی توسین

در نظر بگیریم نوروپپتیدها (پپتیدهای مخدر). دو نوروپپتید اول به نام انکفالین ها از مغز حیوانات جدا شدند:

Tyr - Gli - Gli - Fen - Met- Met-enkephalin

Tyr - Gli - Gli - Fen - Lei-Leu-enkephalin

این پپتیدها اثر ضد درد دارند و به عنوان دارو استفاده می شوند.

13.. با توجه به چه پیوندهایی می توان از دو پپتید زیر یک کوپلیمر تشکیل داد؟

آ) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;

ب) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.

14. چگونه می توان با استفاده از روش بیورت برای تعیین پروتئین و سولفات آمونیوم نسبت بین آلبومین و گلوبولین در سرم خون را تعیین کرد؟

15. نسبت مقدار آلبومین به مقدار گلوبولین در سرم خون بیمار 1.5 است. اگر غلظت آلبومین 5.0 گرم باشد، محتوای گلوبولین را محاسبه کنید.

16- دو پیکربندی اصلی یک مولکول پروتئین را نام ببرید و تفاوت بین آنها را نشان دهید.

17. پروتئین های کروی و فیبریلار در چه سطحی از سازماندهی فضایی متمایز می شوند؟

18- مهم ترین گروه های پروتئین های اساسی را نام ببرید.

19. چرا پروتامین ها و هیستون ها از نظر خصوصیات اساسی با هم تفاوت دارند؟

20. چرا پروتامین ها و هیستون ها تنها در یک محیط بسیار قلیایی تحت حرارت زیاد منعقد می شوند؟

درس 3 "شیمی پروتئین های پیچیده. تعیین اجزای فسفو و نوکلئوپروتئین ها

هدف درس : با طبقه‌بندی و ساختار پروتئین‌های پیچیده، به‌ویژه نوکلئوپروتئین‌ها که در ذخیره‌سازی و انتقال اطلاعات ژنتیکی (DNA و RNA) و همچنین مهم‌ترین کروموپروتئین‌ها (هموگلوبین) نقش اساسی دارند، آشنا شوید.

دانش آموز باید بداند:

1. کلاس های پروتئین های پیچیده، اصل تقسیم آنها به طبقات، اصل نامگذاری

2. ماهیت شیمیایی گروه های پروتزی از پروتئین های پیچیده.

3. اجزای گروه پروتز نوکلئوپروتئین ها و کروموپروتئین ها (به ویژه هموگلوبین).

4. سازماندهی فضایی اسیدهای نوکلئیک.

5. تفاوت در ترکیب و ساختار RNA و DNA

6. توابع DNA و RNA، انواع RNA، محلی سازی آنها.

7. گروه پروتزی هموگلوبین، اجزای آن، نقش آهن در ترکیب هِم.

8. عواملی که تاثیر آنها می تواند باعث تغییراتی در ساختار DNA با پیامدهای اطلاعاتی شود.

دانش آموز باید بتواند:

1. یک زنجیره مکمل برای یک بخش از یک قطعه معین از یکی از زنجیره های DNA (به صورت شماتیک) بسازید.

2. بر اساس نتایج تجزیه و تحلیل کیفی هیدرولیز اسید نوکلئیک، تعیین کنید که آیا DNA یا RNA هیدرولیز شده است.

3. بین انواع هموگلوبین تمایز قائل شوید و از عناوین اتخاذ شده برای آنها استفاده کنید (اکسی هموگلوبین، هموگلوبین کاهش یافته، کربوکسی هموگلوبین و غیره).

4. خطاها را در بخش هایی از رشته های DNA ظاهرا مکمل که برای ارزیابی ارائه شده اند، بیابید

دانش آموز باید ایده بگیرد: در مورد محلی سازی غالب پروتئین های پیچیده در بدن انسان، اهمیت بیولوژیکی آنها، در مورد تهدیداتی که اثرات جهش زا برای وجود گونه ها ایجاد می کند.

کار کلاسی

کار آزمایشگاهی (تعیین فسفر

و نوکلئوپروتئین ها)

1. جداسازی کازئین از شیر.کازئین (یکی از فسفوپروتئین ها) به شکل نمک محلول کلسیم در شیر موجود است که با اسیدی شدن تجزیه می شود و کازئین رسوب می کند. اسید اضافی با رسوب تداخل می کند، زیرا در مقادیر pH زیر 4.7 (نقطه ایزوالکتریک کازئین)، مولکول های پروتئین شارژ می شوند و کازئین به محلول باز می گردد.

پیش رفتن.به 2 میلی لیتر شیر مقدار مساوی آب مقطر و 2 قطره اسید استیک 10 درصد اضافه کنید. کازئینی را که به صورت تکه‌ای می‌ریزد روی یک صافی جمع کنید و با آب بشویید.

هیدرولیز نوکلئوپروتئین ها

پیش رفتن. 1 گرم مخمر را در یک فلاسک ته گرد بریزید، 20 میلی لیتر محلول اسید سولفوریک 10 درصد و به همان مقدار آب مقطر اضافه کنید. در بالن را با درب رفلاکس بسته و تحت فشار به مدت 1.5 ساعت با حرارت کم بجوشانید. مایع را خنک کنید، آب مقطر را به حجم اصلی اضافه کنید و فیلتر کنید. از فیلتر برای واکنش های کیفی زیر استفاده کنید:

الف) واکنش بیورت(برای تشخیص پلی پپتیدها). به 5 قطره از هیدرولیز به دست آمده 10 قطره محلول 10% هیدروکسید سدیم و 1 قطره محلول 1% سولفات مس اضافه کنید. مایع صورتی می شود.

ب) تست نقره(برای تشخیص پایه های پورین). 5 قطره محلول آمونیاک 2% نیترات نقره را به 5 قطره هیدرولیزات اضافه کنید. پس از 3-5 دقیقه، یک رسوب قهوه ای کوچک از ترکیبات نقره ای از پایه های پورین رسوب می کند.

ج) واکنش کیفی مولیش(برای تشخیص گروه پنتوز). به 10 قطره هیدرولیز، 2 تا 3 قطره محلول 1٪ تیمول در اتانول اضافه کنید، مخلوط کنید و حجم مساوی از اسید سولفوریک غلیظ را در امتداد دیوار کاهش دهید - یک حلقه قرمز مشخص.

د) نمونه مولیبدن(برای تشخیص اسید فسفریک). 5 قطره معرف مولیبدن را به 5 قطره هیدرولیزات اضافه کنید و چند دقیقه بجوشانید. رنگ زرد لیمویی ظاهر می شود و پس از سرد شدن، یک رسوب کریستالی زرد رنگ از ترکیب پیچیده ای از فسفومولیبدات آمونیوم ظاهر می شود.

به وظایف پیشنهادی زیر پاسخ های مستدل بدهید:

1. چه اجزای ساختاری DNA را تشکیل می دهند؟ به چه ترتیبی به یکدیگر متصل هستند؟

2. یک زنجیره مکمل برای سایت بسازید. قطعه DNA نشان داده شده در زیر (- A - G - G - C - T- G-T)به طوری که زنجیره حاصل یک قطعه RNA است:

3. یک زنجیره مکمل برای بخشی از یکی از زنجیره های DNA که در زیر ارائه شده است بسازید:

-A - G - G - C - T -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4. خطاها را در قطعه DNA زیر بیابید:

-T - U - A - U - C - T - T - G-

: -: - : - : : : : :

A - A - T - A - G - A - A - U-

5. الیگونوکلئوتید به دو روش هیدرولیز شد. در مورد اول، مونونوکلئوتیدها در هیدرولیز تعیین شدند A، G، C و T(این دومی در هیدرولیز به مقدار 2 برابر بیشتر از بقیه یافت می شود) و همچنین دی نوکلئوتیدها G - A، A - Tو تی - تی. در مورد دوم، همراه با نوکلئوتیدهای آزاد، یک دی نوکلئوتید یافت شد G - C.

توالی نوکلئوتیدی محصول اصلی را تعیین کنید؟

6. محلول آزمایشی واکنش بیورت مثبتی را نشان می دهد و پس از جوشیدن و افزودن اسیدهای معدنی غلیظ و همچنین اسید سولفوسالیسیلیک، رسوب ایجاد می کند.

یک طرح تحقیقاتی تهیه کنید که هدف آن این است که بفهمید یک پروتئین ساده یا پیچیده در محلول است. اگر پروتئین پیچیده ای شناسایی شود، چگونه می توان هموگلوبین بودن آن را تشخیص داد (یا رد کرد).

7. مبنای تقسیم پروتئین های پیچیده به طبقات را توضیح دهید.

8. شرح مختصری از تمام کلاس های پروتئین های پیچیده ارائه دهید.

9. فرمول های ساختاری گروه های مصنوعی اسیدهای نوکلئیک را به خاطر بسپارید.

10. بازهای نیتروژنی تشکیل دهنده اسیدهای نوکلئیک را مشخص کنید و تفاوت های بین DNA و RNA را (براساس محلی سازی، ساختار، عملکردها) فهرست کنید.

11- حداقل عنصر اطلاعاتی در ساختار DNA و RNA را نام ببرید.

12. درک کنید که چگونه نقش DNA و RNA به عنوان منابع اطلاعات محقق می شود.

13- دو زیر گروه از کروموپروتئین ها و تفاوت آنها را نام ببرید.

14. برای تحکیم درک ساختار هموگلوبین (برای مطالعه اجزای بخش پروتئین و اجزای هم، و همچنین نقش آنها در عملکرد اصلی هموگلوبین).

درس 4 (نهایی)

هنگام آماده شدن برای درس پایانی، بررسی کنید که آیا به بخش تسلط دارید یا خیر "ساختار و عملکرد پروتئین ها"با استفاده از سوالات زیر (در هنگام آماده سازی از مطالب سخنرانی و کتاب های درسی استفاده کنید):

1. مفهوم "زندگی" را تدوین کنید، از جمله در تعریف تمام عناصری که موضوع بیوشیمی هستند.

2. موضوع بیوشیمی را تعریف کنید و مواردی را که این علم به آن می پردازد فهرست کنید.

3. مهمترین تشکیلات فوق مولکولی موجودات زنده و گروه مولکولهای تشکیل دهنده آنها را نام ببرید

4. تعریف کلاس "پروتئین ها"

5. کلاس "اسیدهای آمینه" را تعریف کنید.

6. فرمول ساختاری تمام تری پپتیدهایی را که می توان از هیستیدین، آلانین و والین ساخت، بنویسید.

7. کدام یک از پپتیدهای زیر اسیدی، بازی یا خنثی هستند و نشان دهنده بار الکتریکی خالص هر کدام هستند. طرفدار سر-سر; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg، glu-arg-lys; his-glu.

8. روش های طبقه بندی پروتئین که برای شما شناخته شده است را فهرست کنید

9. گروه هایی از پروتئین ها را نام ببرید که از نظر ترکیب متفاوت هستند.

10. گروه هایی از پروتئین ها را نام ببرید که از نظر ساختار سه بعدی متفاوت هستند.

11. گروه های پروتئین های پیچیده را نام ببرید.

12. ادامه عبارت «از دست دادن ترکیب بومی تحت تأثیر عوامل شیمیایی، فیزیکی و غیره بدون نقض توالی اسید آمینه است.......»

13. انواع پیوندهای شیمیایی که در حین دناتوراسیون شکسته می شوند را فهرست کنید.

14. مراحل لازم برای جداسازی پروتئین ها از بافت ها را به ترتیب منطقی فهرست کنید.

15. فرمول های ساختاری بازهای نیتروژنی تشکیل دهنده مونونوکلئوتیدها را رسم کنید.

16. فرمول های ساختاری AMP، HMP، CMP، TMP و UMP را رسم کنید.

17. روش اتصال بین مونوکلئوتیدها در یک پلی نوکلئوتید را شرح دهید.

18. تفاوت های بین DNA و RNA را در ترکیب، ساختار، مکان یابی و عملکرد نام ببرید.

19. هموگلوبین چه نوع پروتئینی است؟

20. ویژگی های ساختاری گلوبین را نام ببرید.

21. فرمول ساختاری هِم را رسم کنید، اتصالات هِم و گلوبین را نام ببرید.

22. چه چیزی باعث تنوع عملکرد پروتئین ها می شود؟

23. وظایف بیولوژیکی پروتئین ها را فهرست کنید.

موضوع: "ماهیت و خواص آنزیم ها" (دروس 5-9)

هدف:مطالعه ماهیت شیمیایی، عملکردها و خواص کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها.

معنی موضوع. متابولیسم، یکی از ویژگی‌های واجب و مهم موجودات زنده، از واکنش‌های شیمیایی متعددی تشکیل شده است که شامل ورود ترکیباتی از خارج به بدن و ترکیباتی با منشأ درون‌زا می‌شود. در فرآیند مطالعه این بخش از رشته، فرد یاد می گیرد که تمام واکنش های شیمیایی موجود در موجودات زنده با مشارکت کاتالیزورها رخ می دهد، کاتالیزورهای موجود در موجودات زنده (آنزیم ها یا آنزیم ها) مواد پروتئینی هستند، که خواص آنزیم ها و رفتار آنها به ویژگی های محیط بستگی دارد.

هنگام مطالعه این بخش، اطلاعاتی در مورد نحوه تنظیم فعالیت آنزیم ها در کل ارگانیسم نیز به دست می آید و ایده های کلی در مورد ارتباط تعدادی از فرآیندهای پاتولوژیک با تغییرات در فعالیت یا کمیت آنزیم ها، اطلاعاتی در مورد اصول ایجاد می شود. ویژگی های کمی آنزیم ها و استفاده از آنها برای اهداف تشخیصی و درمانی

سنجاب ها- پلیمرهای طبیعی با وزن مولکولی بالا متشکل از باقی مانده های اسید آمینه ، توسط یک پیوند پپتیدی متصل می شود. جزء اصلی موجودات زنده و اساس مولکولی فرآیندهای زندگی هستند.

بیش از 300 اسید آمینه مختلف در طبیعت شناخته شده است، اما تنها 20 مورد از آنها بخشی از پروتئین های انسان، حیوانات و سایر موجودات عالی هستند. هر اسید آمینه دارای گروه کربوکسیل، گروه آمینه در موقعیت α (در اتم کربن دوم) و افراطی (زنجیره جانبی)، که در بین اسیدهای آمینه مختلف متفاوت است. در pH فیزیولوژیکی (~7.4)، گروه کربوکسیل اسیدهای آمینه معمولاً تجزیه می شود و گروه آمینه پروتونه می شود.

همه اسیدهای آمینه (به استثنای گلیسین) حاوی یک اتم کربن نامتقارن هستند (یعنی چنین اتمی که هر چهار پیوند ظرفیتی آن توسط جانشین های مختلف اشغال شده است، به آن مرکز کایرال می گویند) بنابراین می توانند به شکل وجود داشته باشند. استریوایزومرهای L و D (استاندارد گلیسرآلدئید است):

برای سنتز پروتئین های انسانی، فقط از اسیدهای آمینه L استفاده می شود. در پروتئین‌هایی با طول عمر طولانی، ایزومرهای L می‌توانند به آرامی پیکربندی D را به دست آورند و این با سرعت مشخصی که مشخصه هر اسید آمینه است اتفاق می‌افتد. بنابراین، پروتئین های عاج دندان حاوی ال-آسپارتات است که در دمای بدن انسان با نرخ 0.01٪ در سال به فرم D تبدیل می شود. از آنجایی که عاج دندانی در بزرگسالان در غیاب تروما عملاً مبادله یا سنتز نمی شود، می توان از محتوای D-آسپارتات برای تعیین سن افراد استفاده کرد که در عمل بالینی و پزشکی قانونی استفاده می شود.

همه 20 اسید آمینه در بدن انسان از نظر ساختار، اندازه و خواص فیزیکوشیمیایی رادیکال های متصل به اتم آلفا کربن متفاوت است.

فرمول ساختاری 20 اسید آمینه پروتئین زا معمولاً به شکل به اصطلاح داده می شود. جداول اسید آمینه پروتئین زا:

اخیراً از نامگذاری های تک حرفی برای تعیین اسیدهای آمینه استفاده شده است؛ یک قانون یادگاری (ستون چهارم) برای به خاطر سپردن آنها استفاده می شود.

2. فرآیند تبدیل یک اسید آمینه به یک اسید کتو در حضور آنزیم اکسیداز نامیده می شود.

1) ترانس آمیناسیون

3) دآمیناسیون اکسیداتیو

4) هیدروکسیلاسیون

5) دآمیناسیون غیر اکسیداتیو

3. در سری اسیدهای آمینه، آلانین است

1)
2)
3)
4)
5)

4. تری پپتید گلیسیس-سیس-فن با فرمول مطابقت دارد

5. اسید آمینه معطر است

1) ترئونین

3) تریپتوفان

5) تیروزین

6. پیوند پپتیدی است

7. آمینو اسیدهای طبیعی به شدت در آب محلول هستند، زیرا حاوی

1) حلقه بنزن

2) حلقه های هتروسیکلیک

3) گروه آمینه و گروه کربوکسیل

4) گروه تیو

5) گروه هیدروکسیل

8. تری پپتید ala-tre-val با فرمول مطابقت دارد

9. دومین گروه آمینه در رادیکال حاوی اسید است

1) آسپارتیک

3) تریپتوفان

5) متیونین

10. اسید آمینه هتروسیکلیک است

1) ترئونین

2) فنیل آلانین

3) گلوتامین

4) هیستیدین

5) سیستئین

11. واکنش اختصاصی اسیدهای آمینه α است

1) تشکیل نمک

2) حذف آمونیاک

3) تعامل با DNFB

4) تشکیل لاکتام

5) تشکیل دیکتوپی پرازین

12. تری پپتید fEN-lys-glu با فرمول مطابقت دارد

13. اسید آمینه دوبازیک است

3) متیونین

4) تریپتوفان

5) گلوتامین

14. واکنش تبدیل متقابل در بدن گروه آمینه و گروه کربونیل اسیدها تحت اثر آنزیم ترانس آمیناز واکنش است.

1) هیدروکسیلاسیون

2) آمیناسیون تقلیل دهنده

3) ترانس آمیناسیون

5) دآمیناسیون اکسیداتیو

15. در اسیدهای آمینه، گروه آمینه با واکنش اسید آمینه با

1)	PCL 5
2)
3)	CH3Cl
4)	C2H5OH
5)	HCl

16. تری پپتید ser-cis-phen با فرمول مطابقت دارد

17. در محلول های اسید آمینه، واکنش محیط

3) خنثی

3) کمی قلیایی

4) کمی اسیدی

5) به تعداد گروه های آمینو و کربوکسیل بستگی دارد

18. آمینو اسید آلیفاتیک است

1) هیستیدین

3) تریپتوفان

5) فنیل آلانین

19. از جمله اسیدهای آمینه زیر، هیستیدین است

20. فرمول کلی دی پپتیدها

21. فرآیند تبدیل یک اسید آمینه به اسید غیر اشباع که در حضور آنزیم ها اتفاق می افتد، نامیده می شود.

1) ترانس آمیناسیون

3) هیدروکسیلاسیون

4) دآمیناسیون اکسیداتیو

5) دآمیناسیون غیر اکسیداتیو

22. اسید آمینه تیروزین مطابق با فرمول است

23. فقط اسیدهای آمینه حاوی هیدروکسیل در این سری ارائه شده است

1) val-cis-lys

2) تیر تره سر

3) gis-met-lys

4) علاءوال فال

5) ser-liz-3

24. تری پپتید asp-met-lys با فرمول مطابقت دارد

25. آمینو الکل در اثر دکربوکسیلاسیون به وجود می آید

26. دیکتوپی پرازین با فرمول مطابقت دارد

27. فقط آمینو اسیدهای آلیفاتیک که حاوی گروه های عاملی اضافی در رادیکال نیستند در این سری وجود دارند.

1) گیس الا فال

2) والی ایلی

3) val-tre-asp

4) gly-glu-tyr

5) cis-met-tre

28. تری پپتید his-leu-phen با فرمول مطابقت دارد

29. کاداورین یا 1،5-دیامین پنتان (سم جسد) در نتیجه واکنش دکربوکسیلاسیون تشکیل می شود.

1) ایزولوسین

2) لوسین

4) متیونین

5) هیستیدین

30. هنگامی که والین با استیل کلرید اسیله می شود، تشکیل می شود

31. آمینو اسیدها واکنش نشان ندهبا

32. تری پپتید met-lys-leu با فرمول مطابقت دارد

33. واکنش دآمیناسیون در شرایط آزمایشگاهی برهمکنش یک اسید آمینه با

1) اتانول

2) اسید کلریدریک

3) اسید نیتریک

4) اسید نیتروژن

34. دیکتوپی پرازین از اثر متقابل تشکیل می شود

1) اسیدهای آمینه با pcl 5

2) دو اسید آمینه هنگام گرم شدن

3) اسیدهای آمینه با NaOH

4) اسیدهای آمینه با HCl

5) اسیدهای آمینه هنگامی که با Ba(OH) 2 گرم می شوند

35. اسید آمینه لیزین مطابق با فرمول است

36. ترکیب اسیدهای آمینه شامل نمی شود

4) کربن

5) اکسیژن

37. تری پپتید asn-tre-ser با فرمول مطابقت دارد

38. پوترسین یا 1،4-دیامین بوتان (سم جسد) در طی دکربوکسیلاسیون تشکیل می شود.

39. آمینو الکل در نتیجه دکربوکسیلاسیون تشکیل می شود

1) هیستیدین

2) تیروزین

3) ترئونین

5) لوسین

40. با هیدرولیز کامل پپتیدها در محیط اسیدی مخلوطی به وجود می آید

1) اسیدهای آمینه

2) استرها و اسیدهای آمینه

3) نمک آمین های اولیه

4) آمین ها و اسیدهای آمینه

5) دیکتوپیپرازین ها

41. تری پپتید ala-gli-glu با فرمول مطابقت دارد

42. فعال شدن گروه کربوکسیل یک اسید آمینه با یک گروه آمینه محافظت شده از طریق تعامل با

43. تعداد مول های KOH مورد نیاز برای خنثی سازی کامل اسید آسپارتیک است

5) هیچ واکنشی با KOH وجود ندارد

44. تری پپتید fen-TPE-glu با فرمول مطابقت دارد

45. هیدروژن فلوراید زمانی که یک اسید آمینه برهمکنش می کند آزاد می شود

46. ​​یون دوقطبی والین با فرمول مطابقت دارد

47. واکنش ترانس آمیناسیون در بدن با مشارکت یک آنزیم رخ می دهد

2) اکسیدازها

3) ترانس آمینازها

5) استیل کوآنزیم A

48. تری پپتید met-glu-ala با فرمول مطابقت دارد

49. اسید آمینه هتروسیکلیک است

3) تیروزین

4) فنیل آلانین

5) ایزولوسین

50. هنگامی که لوسین با استیل کلرید استیله می شود، تشکیل می شود

1) سیس، گلو

2) گلی، مت

3) glu، شفت

4) cis، met

5) سه، سه

52. تری پپتید fen-gis-lei با فرمول مطابقت دارد

53. پوترسین (1،4-دی آمینوبوتان) یا سم جسد، تشکیل شده توسط دکربوکسیلاسیون

2) ترئونین

3) هیستیدین

4) ایزولوسین

5) اورنیتین

54. اسید آمینه با گروه کربوکسیل فعال است

55. دیکتوپی پرازین سرین با فرمول نشان داده می شود

56. تری پپتید ala-fen-tir با فرمول مطابقت دارد

57. هنگام تعیین تعداد گروه های آمینه در اسیدهای آمینه با استفاده از روش ون اسلایک از

58. یون لیزین دوقطبی با فرمول نشان داده می شود

59. ماهیت آمفوتریک اسیدهای آمینه با حضور در مولکول های آنها توضیح داده می شود

1) گروه کربوکسیل

2) گروه های آمینه

3) گروه های کربوکسیل و آمینو

4) گروه کربوکسیل و تیول

5) گروه آمینو حلقه بنزن

60. Tripeptide val-met-asp مربوط به