Cis ser gly lys arg. Siberian State Medical University. Sköldkörtelhormoner

Peptider- naturliga eller syntetiska föreningar, vars molekyler är uppbyggda av α-aminosyrarester sammankopplade med peptid (amid) bindningar. Peptider kan också innehålla en icke-aminosyrakomponent. Baserat på antalet aminosyrarester som ingår i peptidmolekyler särskiljs dipeptider, tripeptider, tetrapeptider etc. Peptider som innehåller upp till tio aminosyrarester kallas oligopeptider som innehåller mer än tio aminosyrarester – polypeptider. Naturliga polypeptider med en molekylvikt större än 6000 kallas proteiner.

Aminosyraresten av peptider som bär en fri a-aminogrupp kallas N-terminal, och resten som bär en fri a-karboxylgrupp kallas C-terminal. Namnet på peptiden bildas från namnen på aminosyraresterna som ingår i dess sammansättning, listade sekventiellt, med början med den N-terminala. I det här fallet används triviala namn på aminosyror, där suffixet "in" ersätts med "silt". Undantaget är den C-terminala resten, vars namn sammanfaller med namnet på motsvarande aminosyra. Alla aminosyrarester som ingår i peptiderna är numrerade med början från N-terminalen. För att registrera den primära strukturen av en peptid (aminosyrasekvens), används tre- och enbokstavsbeteckningar för aminosyrarester i stor utsträckning (till exempel är Ala-Ser-Asp-Phe-GIy alanyl-seryl-asparagyl-fenylalanyl- glycin).

Individuella representanter för peptider

Glutation- tripeptid -glutamylcysteinylglycin, som finns i alla djur- och växtceller och bakterier.

Glutation är involverat i ett antal redoxprocesser. Den fungerar som en antioxidant. Detta beror på närvaron av cystein i dess sammansättning och bestämmer möjligheten för förekomsten av glutation i reducerade och oxiderade former.

KarnozOchn(från latin carnosus - kött, caro - kött), C 9 H 14 O 3 N 4, är en dipeptid (β-alanylhistidin), bestående av aminosyrorna β-alanin och L-histidin. Upptäcktes 1900 av V.S. Gulevich i köttextrakt. Molekylvikt 226, kristalliserar i form av färglösa nålar, mycket lösliga i vatten, olösliga i alkohol. Finns i skelettmusklerna hos de flesta ryggradsdjur. Bland fiskar finns det arter där karnosin och dess ingående aminosyror saknas (eller endast L-histidin eller endast β-alanin). Det finns inget karnosin i musklerna hos ryggradslösa djur. Karnosinhalten i ryggradsdjurens muskler varierar vanligtvis från 200 till 400 mg% av deras våta vikt och beror på deras struktur och funktion; hos människor - cirka 100-150 mg%.

Karnosin (β-alanyl-L-histidin) Anserin (β-alanyl-1-metyl-L-histidin)

Karnosinets inverkan på de biokemiska processer som förekommer i skelettmusklerna varierar, men karnosinets biologiska roll har inte definitivt fastställts. Tillsatsen av karnosin till en lösning som badar muskeln av ett isolerat neuromuskulärt läkemedel gör att sammandragningen av den utmattade muskeln återupptas.

Dipeptid anserine(N-metylkarnosin eller β-alanyl-1-metyl-L-histidin), liknande i struktur som karnosin, saknas i mänskliga muskler, men finns i skelettmusklerna hos de arter vars muskler kan snabbt sammandragas (kanin lem muskler, bröstmuskelfåglar). De fysiologiska funktionerna hos p-alanyl-imidazoldipeptider är inte helt klara. Kanske utför de buffrande funktioner och bibehåller pH i skelettmuskulaturen som drar ihop sig under anaeroba förhållanden. Det är dock klart att karnosin Och anserine stimulera ATPas-aktiviteten av myosin in vitro, öka amplituden av muskelkontraktion, tidigare reducerad av trötthet. Akademiker S.E. Severin visade att imidazolinnehållande dipeptider inte direkt påverkar den kontraktila apparaten, utan ökar effektiviteten hos muskelcellens jonpumpar. Båda dipeptiderna bildar kelatkomplex med koppar och främjar absorptionen av denna metall.

Antibiotikum gramicidin S isolerad från Bacillus brevis och är en cyklisk dekapeptid:

Gramicidin S

I struktur gramicidinS det finns 2 ornitinrester, derivat av aminosyran arginin och 2 rester av D-isomerer av fenylalanin.

OxytotzOchn- ett hormon som produceras av de neurosekretoriska cellerna i de främre kärnorna i hypotalamus och sedan transporteras längs nervfibrer till hypofysens bakre lob, där det ackumuleras och varifrån det släpps ut i blodet. Oxytocin orsakar sammandragning av den glatta muskulaturen i livmodern och, i mindre utsträckning, musklerna i urinblåsan och tarmarna, och stimulerar utsöndringen av mjölk från bröstkörtlarna. Till sin kemiska natur är oxytocin en oktapeptid, i en molekyl av vilken 4 aminosyrarester är kopplade till en ring av cystin, även kopplad till en tripeptid: Pro-Leu-Gly.

oxytocin

Låt oss överväga neuropeptider (opiatpeptider). De två första neuropeptiderna, kallade enkefaliner, isolerades från djurhjärnor:

Tyr - Gli - Gli - Fen - Met- Met-enkefalin

Tyr - Gli - Gli - Fen - Lei-Leu-enkefalin

Dessa peptider har en smärtstillande effekt och används som läkemedel.

13.. På grund av vilka bindningar kan en sampolymer bildas av de två peptiderna nedan?

A) ala-met-arg-cis-ala-gli-ser-gli-cis-tre;

b) lys-glu-arg-cis-arg-gly-tre-ser-lys-tre-glu-ser.

14. Hur, med hjälp av biuretmetoden för att bestämma protein och ammoniumsulfat, fastställa förhållandet mellan albuminer och globuliner i blodserum?

15. Förhållandet mellan mängden albumin och mängden globulin i patientens blodserum är 1,5. Beräkna globulinhalten om albuminkoncentrationen är 5,0 g%.

16. Nämn de två huvudkonfigurationerna av en proteinmolekyl och ange skillnaderna mellan dem.

17. På vilken nivå av rumslig organisation särskiljs globulära och fibrillära proteiner?

18. Nämn de viktigaste grupperna av basiska proteiner.

19. Varför skiljer sig protaminer och histoner i sin grundläggande karaktär?

20. Varför koagulerar protaminer och histoner under hög värme endast i en mycket alkalisk miljö?

LEKTION 3 ”Komplexa proteiners kemi. Bestämning av komponenter i fosfo- och nukleoproteiner"

Syftet med lektionen : bli bekant med klassificeringen och strukturen av komplexa proteiner, särskilt nukleoproteiner, som spelar en ledande roll i lagring och överföring av genetisk information (DNA och RNA), samt de viktigaste kromoproteinerna (hemoglobin).

Eleven ska veta:

1. Klasser av komplexa proteiner, principen för deras indelning i klasser, principen för nomenklatur

2. Den kemiska naturen hos protesgrupper av komplexa proteiner.

3. Komponenter av den protetiska gruppen av nukleoproteiner och kromoproteiner (i synnerhet hemoglobin).

4. Rumslig organisation av nukleinsyror.

5. Skillnader i sammansättning och struktur av RNA och DNA

6. Funktioner av DNA och RNA, typer av RNA, deras lokalisering.

7. Protesgrupp av hemoglobin, dess komponenter, järnets roll i sammansättningen av hem.

8. Faktorer vars påverkan kan orsaka förändringar i DNA-strukturen med informationsmässiga konsekvenser.

Eleven ska kunna:

1. Konstruera (schematiskt) en komplementär kedja till en sektion av ett givet fragment av en av DNA-kedjorna.

2. Bestäm, baserat på resultaten av en kvalitativ analys av nukleinsyrahydrolysat, om DNA eller RNA hydrolyserades

3. Skilj mellan typerna av hemoglobin och använd de beteckningar som antagits för dem (oxihemoglobin, reducerat hemoglobin, karboxihemoglobin, etc.).

4. Hitta fel i segment av förment komplementära DNA-strängar som presenteras för utvärdering

Eleven måste få en idé: om den dominerande lokaliseringen av komplexa proteiner i människokroppen, deras biologiska betydelse, om de hot som mutagena effekter utgör mot arternas existens.

Klassrumsarbete

Laboratoriearbete (Bestämning av fosfo-

och nukleoproteiner)

1. Isolering av kasein från mjölk. Kasein (ett av fosfoproteinerna) finns i mjölk i form av ett lösligt kalciumsalt, som sönderfaller när det surgörs och kasein faller ut. Överskott av syra stör utfällningen, eftersom vid pH-värden under 4,7 (kaseins isoelektriska punkt), laddas proteinmolekylerna upp och kaseinet går tillbaka till lösning.

Framsteg. Till 2 ml mjölk tillsätt en lika stor volym destillerat vatten och 2 droppar 10% ättiksyra. Samla upp kaseinet som faller ut i form av flingor på ett filter och skölj med vatten.

Hydrolys av nukleoproteiner

Framsteg. Häll 1 g jäst i en rundbottnad kolv, tillsätt 20 ml av en 10 % svavelsyralösning och samma mängd destillerat vatten. Stäng kolven med en återloppspropp och koka under tryck i 1,5 timmar vid låg värme. Kyl vätskan, tillsätt destillerat vatten till den ursprungliga volymen och filtrera. Använd filtratet för följande kvalitativa reaktioner:

a) biuretreaktion(för detektion av polypeptider). Till 5 droppar av det resulterande hydrolysatet tillsätt 10 droppar av en 10% lösning av natriumhydroxid och 1 droppe av en 1% lösning av kopparsulfat. Vätskan blir rosa;

b) silverprov(för att detektera purinbaser). Tillsätt 5 droppar av en 2% ammoniaklösning av silvernitrat till 5 droppar hydrolysat. Efter 3-5 minuter fälls en liten brun fällning av silverföreningar av purinbaser ut;

c) kvalitativ Molisch-reaktion(för att detektera pentosgruppen). Till 10 droppar hydrolysat, tillsätt 2 - 3 droppar av en 1% lösning av tymol i etanol, blanda och sänk en lika stor volym koncentrerad svavelsyra längs väggen - en distinkt röd ring;

d) Molybdenprov(för detektion av fosforsyra). Tillsätt 5 droppar molybdenreagens till 5 droppar hydrolysat och koka i flera minuter. En citrongul färg uppträder, och vid kylning uppträder en gul kristallin fällning av en komplex förening av ammoniumfosfomolybdat.

Ge motiverade svar på de uppgifter som föreslås nedan:

1. Vilka strukturella komponenter utgör DNA? I vilken ordning är de kopplade till varandra?

2. Bygg en kompletterande kedja till platsen. DNA-fragmentet som visas nedan (- A - G - G - C - T- G-T) så att den resulterande kedjan är ett RNA-fragment:

3. Konstruera en komplementär kedja till en sektion av en av DNA-kedjorna som presenteras nedan:

-A - G - G - C - T -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4. Hitta fel i DNA-fragmentet nedan:

-T - U - A - U - C - T - T - G-

: -: - : - : : : : :

A - A - T - A - G - A - A - U-

5. Oligonukleotiden hydrolyserades på två sätt. I det första fallet bestämdes mononukleotider i hydrolysatet A, G, C och T(det senare finns i hydrolysatet i en mängd som är 2 gånger högre än de andra), samt dinukleotider G - A, A - T Och T - T. I det andra fallet, tillsammans med fria nukleotider, hittades en dinukleotid G - C.

Bestäm nukleotidsekvensen i originalprodukten?

6. Testlösningen uppvisar en positiv biuretreaktion och bildar en fällning vid kokning och tillsats av koncentrerade mineralsyror, såväl som sulfosalicylsyra.

Gör upp en forskningsplan vars syfte är att ta reda på om ett enkelt eller komplext protein är i lösning. Om ett komplext protein upptäcks, hur kan man fastställa (eller utesluta) att det är hemoglobin.

7. Förklara grunden för att dela upp komplexa proteiner i klasser.

8. Ge en kort beskrivning av alla klasser av komplexa proteiner.

9. Kom ihåg strukturformlerna för protesgrupper av nukleinsyror.

10. Karakterisera de kvävehaltiga baserna som utgör nukleinsyror och lista skillnaderna mellan DNA och RNA (efter lokalisering, struktur, funktioner).

11. Nämn minsta informationselement i strukturen av DNA och RNA.

12. Förstå hur rollen av DNA och RNA förverkligas som informationskällor.

13. Nämn två undergrupper av kromoproteiner och skillnaderna mellan dem.

14. Att befästa en förståelse för hemoglobinets struktur (att studera komponenterna i proteindelen och komponenterna i hemet, såväl som deras roll i hemoglobinets huvudfunktion).

LEKTION 4 (slutlig)

När du förbereder dig för den sista lektionen, kontrollera om du behärskar avsnittet "Struktur och funktioner hos proteiner" använda följande frågor (använd föreläsningsmaterial och läroböcker när du förbereder):

1. Formulera begreppet "Liv", inklusive i definitionen alla element som är föremål för biokemi.

2. Definiera ämnet biokemi och lista de frågor som denna vetenskap behandlar.

3. Nämn de viktigaste supramolekylära formationerna av levande varelser och grupperna av molekyler som utgör dem

4. Definiera klassen "proteiner"

5. Definiera klassen "aminosyror".

6. Skriv strukturformlerna för alla tripeptider som kan byggas från histidin, alanin och valin.

7. Vilka av följande peptider är sura, basiska eller neutrala och indikerar den elektriska nettoladdningen för var och en. pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; hans-glu.

8. Lista de metoder för proteinklassificering som du känner till

9. Nämn grupper av proteiner som skiljer sig i sammansättning.

10. Nämn grupper av proteiner som skiljer sig åt i tredimensionell struktur.

11. Nämn grupper av komplexa proteiner.

12. Fortsätt frasen "Förlust av den naturliga konformationen under påverkan av kemiska, fysikaliska och andra faktorer utan att bryta mot aminosyrasekvensen är........"

13. Lista vilka typer av kemiska bindningar som bryts under denaturering.

14. Lista i logisk ordning de steg som krävs för att isolera proteiner från vävnader.

15. Rita strukturformlerna för de kvävehaltiga baserna som utgör mononukleotider.

16. Rita strukturformlerna för AMP, HMP, CMP, TMP och UMP.

17. Beskriv metoden för koppling mellan mononukleotider i en polynukleotid.

18. Nämn skillnaderna mellan DNA och RNA i sammansättning, struktur, lokalisering och funktion.

19. Vilken typ av protein är hemoglobin?

20. Nämn de strukturella egenskaperna hos globin.

21. Rita strukturformeln för hem, nämn kopplingarna mellan hem och globin.

22. Vad orsakar proteinernas mångfald av funktioner?

23. Lista proteiners biologiska funktioner.

Ämne: "Enzymers natur och egenskaper" (lektion 5-9)

Mål: studera biologiska katalysatorers kemiska natur, funktioner och egenskaper - enzymer.

Innebörden av ämnet. Metabolism, en obligatorisk och viktigaste egenskap hos levande organismer, består av många olika kemiska reaktioner, som involverar föreningar som kommer in i kroppen utifrån och föreningar av endogent ursprung. När man studerar denna del av disciplinen lär man sig att alla kemiska reaktioner i levande varelser sker med deltagande av katalysatorer, att katalysatorer i levande varelser (enzymer eller enzymer) är ämnen av proteinkaraktär, att egenskaperna hos enzymer och enzymer. deras beteende beror på miljöns egenskaper.

När man studerar detta avsnitt inhämtas också information om hur enzymaktiviteten regleras i hela organismen, och allmänna idéer skapas om sambandet mellan ett antal patologiska processer med förändringar i aktiviteten eller mängden enzymer, information om principerna kvantitativa egenskaper hos enzymer och deras användning för diagnostiska och terapeutiska ändamål.

Ekorrar- naturliga polymerer med hög molekylvikt bestående av aminosyrarester , förbunden med en peptidbindning; är huvudkomponenten i levande organismer och den molekylära grunden för livsprocesser.

Mer än 300 olika aminosyror är kända i naturen, men endast 20 av dem är en del av proteinerna hos människor, djur och andra högre organismer. Varje aminosyra har karboxylgrupp, aminogrupp i α-position (vid den 2:a kolatomen) och radikal (sidokedja), som skiljer sig mellan olika aminosyror. Vid fysiologiskt pH (~7,4) dissocierar aminosyrornas karboxylgrupp vanligtvis och aminogruppen protoneras.

Alla aminosyror (med undantag för glycin) innehåller en asymmetrisk kolatom (dvs en sådan atom, vars alla fyra valensbindningar är upptagna av olika substituenter, det kallas ett kiralt centrum), därför kan de existera i form av L- och D-stereoisomerer (standarden är glyceraldehyd):

För syntesen av mänskliga proteiner används endast L-aminosyror. I proteiner med lång livslängd kan L-isomerer långsamt förvärva D-konfigurationen, och detta sker med en viss hastighet som är karakteristisk för varje aminosyra. Således innehåller dentinproteiner i tänder L-aspartat, som omvandlas till D-form vid mänsklig kroppstemperatur med en hastighet av 0,01% per år. Eftersom dentalt dentin praktiskt taget inte byts ut eller syntetiseras hos vuxna i frånvaro av trauma, kan D-aspartatinnehållet användas för att fastställa en persons ålder, vilket används i klinisk och rättsmedicinsk praxis.

Alla 20 aminosyror i människokroppen skiljer sig i struktur, storlek och fysikalisk-kemiska egenskaper hos de radikaler som är bundna till α-kolatomen.

Strukturformlerna för 20 proteinogena aminosyror ges vanligtvis i form av s.k. proteinogena aminosyratabeller:

Nyligen har enbokstavsbeteckningar använts för att beteckna aminosyror; en mnemonisk regel (fjärde kolumnen) används för att komma ihåg dem.

2. Processen att omvandla en aminosyra till en ketosyra i närvaro av enzymet oxidas kallas

1) transaminering

3) oxidativ deaminering

4) hydroxylering

5) icke-oxidativ deaminering

3. I serien av aminosyror är alanin

1)
2)
3)
4)
5)

4. Tripeptiden glycis-cis-fen motsvarar formeln

5. En aromatisk aminosyra är

1) treonin

3) tryptofan

5) tyrosin

6. Peptidbindningen är

7. Naturliga aminosyror är mycket lösliga i vatten, eftersom innehålla

1) bensenring

2) heterocykliska ringar

3) aminogrupp och karboxylgrupp

4) tiogrupp

5) hydroxylgrupp

8. Tripeptiden ala-tre-val motsvarar formeln

9. Den andra aminogruppen i radikalen innehåller en syra

1) asparagin

3) tryptofan

5) metionin

10. En heterocyklisk aminosyra är

1) treonin

2) fenylalanin

3) glutamin

4) histidin

5) cystein

11. Den specifika reaktionen av α-aminosyror är

1) bildning av salter

2) eliminering av ammoniak

3) interaktion med DNFB

4) laktambildning

5) bildning av diketopiperazin

12. Tripeptiden fEN-lys-glu motsvarar formeln

13. En tvåbasisk aminosyra är

3) metionin

4) tryptofan

5) glutamin

14. Reaktionen av interomvandling i kroppen av aminogruppen och karbonylgruppen av syror under verkan av enzymet trans-aminas är reaktionen

1) hydroxylering

2) reduktiv aminering

3) transaminering

5) oxidativ deaminering

15. I aminosyror skyddas aminogruppen genom aminosyrans reaktion med

1)	PCL 5
2)
3)	CH3Cl
4)	C2H5OH
5)	HCl

16. Tripeptiden ser-cis-phen motsvarar formeln

17. I aminosyralösningar, mediets reaktion

3) neutral

3) lätt alkalisk

4) lätt sur

5) beror på antalet amino- och karboxylgrupper

18. En alifatisk aminosyra är

1) histidin

3) tryptofan

5) fenylalanin

19. Bland följande aminosyror är histidin

20. allmän formel för dipeptider

21. Processen att omvandla en aminosyra till en omättad syra, som sker i närvaro av enzymer, kallas

1) transaminering

3) hydroxylering

4) oxidativ deaminering

5) icke-oxidativ deaminering

22. Aminosyran tyrosin motsvarar formeln

23. Endast hydroxyl-innehållande aminosyror presenteras i serien

1) val-cis-lys

2) tyr-tre-ser

3) gis-met-lys

4) ala-val-fal

5) ser-liz-tre

24. Tripeptiden asp-met-lys motsvarar formeln

25. Aminoalkohol bildas som ett resultat av dekarboxylering

26. Diketopiperazin motsvarar formeln

27. Endast alifatiska aminosyror som inte innehåller ytterligare funktionella grupper i radikalen ingår i serien

1) gis-ala-fal

2) dalgång

3) val-tre-asp

4) gly-glu-tyr

5) cis-met-tre

28. Tripeptiden his-leu-phen motsvarar formeln

29. Kadaverin eller 1,5-diaminpentan (kadaveriskt gift) bildas som ett resultat av en dekarboxyleringsreaktion

1) isoleucin

2) leucin

4) metionin

5) histidin

30. När valin acyleras med acetylklorid bildas det

31. Aminosyror reagera inte Med

32. Tripeptiden met-lys-leu motsvarar formeln

33. In vitro deamineringsreaktion är interaktionen av en aminosyra med

1) etanol

2) saltsyra

3) salpetersyra

4) salpetersyrlighet

34. Diketopiperazin bildas av interaktionen

1) aminosyror med pcl 5

2) två aminosyror vid upphettning

3) aminosyror med NaOH

4) aminosyror med HCl

5) aminosyror vid upphettning med Ba(OH) 2

35. Aminosyran lysin motsvarar formeln

36. Sammansättning av aminosyror ingår ej

4) kol

5) syre

37. Tripeptiden asn-tre-ser motsvarar formeln

38. Putrescin eller 1,4-diaminobutan (kadaveriskt gift) bildas vid dekarboxylering

39. Aminoalkohol bildas som ett resultat av dekarboxylering

1) histidin

2) tyrosin

3) treonin

5) leucin

40. Vid fullständig hydrolys av peptider i en sur miljö bildas en blandning

1) aminosyror

2) estrar och aminosyror

3) salter av primära aminer

4) aminer och aminosyror

5) diketopiperaziner

41. Tripeptiden ala-gli-glu motsvarar formeln

42. Aktivering av karboxylgruppen i en aminosyra med en skyddad aminogrupp utförs genom interaktion med

43. Antalet mol KOH som krävs för att fullständigt neutralisera asparaginsyra är

5) det finns ingen reaktion med KOH

44. Tripeptiden fen-TPE-glu motsvarar formeln

45. Vätefluorid frigörs när en aminosyra interagerar med

46. ​​Den bipolära jonen av valin motsvarar formeln

47. Transamineringsreaktionen sker i kroppen med deltagande av ett enzym

2) oxidaser

3) transaminaser

5) acetylkoenzym A

48. Tripeptiden met-glu-ala motsvarar formeln

49. En heterocyklisk aminosyra är

3) tyrosin

4) fenylalanin

5) isoleucin

50. När leucin acetyleras med acetylklorid bildas det

1) cis, glu

2) gli, meth

3) glu, skaft

4) cis, uppfyllt

5) tre, tre

52. Tripeptiden fen-gis-lei motsvarar formeln

53. Putrescin (1,4-diaminobutan) eller kadaveriskt gift, bildat genom dekarboxylering

2) treonin

3) histidin

4) isoleucin

5) ornitin

54. En aminosyra med en aktiverad karboxylgrupp är

55. Diketopiperazin serin representeras av formeln

56. Tripeptiden ala-fen-tir motsvarar formeln

57. När du bestämmer antalet aminogrupper i aminosyror med Van Slyke-metoden, använd

58. Den bipolära lysinjonen representeras av formeln

59. Amfotära egenskaper hos aminosyror förklaras av förekomsten i deras molekyler

1) karboxylgrupp

2) aminogrupper

3) karboxyl- och aminogrupper

4) karboxyl- och tiolgrupper

5) aminogrupp i bensenringen

60. Tripeptid val-met-asp motsvarar